Diapositivas de apoyo para bioquímica de las proteínas

1. PROTEÍNAS

2. 1
2 6
3
4
5
¿Que son?
Aminoácidos
Tipos de aminoácidos
Estructura de las
proteínas
Propiedades
Síntesis
SUMARIO
6
7
Clasificacion
Catabolismo de proteinas y
nitrógeno de los aminoácidos
8

3. ¿QUE SON?
Estan formadas por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno.
Las proteínas son cadenas de aminoácidos que
se pliegan adquiriendo una estructura
tridimensional que les permite llevar a cabo
miles de funciones.
los aminoácidos están unidos mediante enlaces
peptidicos.

4. Son las unidades básicas que forman las proteínas.
Su denominación responde a la composición
química general que presentan, en la que un grupo
amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se
une al carbono (-C)
AMINOACIDOS

5. Glutamato Glutamina
BIOSINTESIS
Aminoacidos nutricionalmente no esenciales
Se forma por la amidación
reductiva del ciclo del ácido
cítrico a-cetoglutarato
La amidación de glutamato a
glutamina implica la formación
intermedia de fosfato de γ-glutamil

6. Alanina y aspartato
La transaminacion del piruvato
forma alanina. Del mismo modo la
transaminacion del oaxaloacetato
forma aspartato
Asparagina Serina
La conversión de aspartato a
asparagina, catalizada por la
asparagina sintetasa. La
reacción implica la formación
intermedia de fosfato de
aspartilo
La oxidación del grupo α-
hidroxilo del intermediario
glucolítico 3-fosfoglicerato

7. Tirosina
La fenilalanina hidroxilasa convierte
la fenilalanina en tirosina
Catecolaminas
Dopamina
Noradrenalina
Adrenalina

10. TIPOS DE AMINOÁCIDOS
Existen 20 aminoácidos distintos, cada uno de caracteriza por su radical R

11. Isoleucina Leucina Lisina
Metionina Fenilanina Treonina
Triptófano Valina Histidina

12. Alanina Tirosina Aspartato
Cisteína Glutamato Glutamina
Glicina Prolina Serina Asparagina

13. Arginina

14. ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
Secuencia lineal de aminoácidos en una cadena polipeptídica: Se unen
por enlace peptidico entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo
carboxilo de otro.
Estructura
primaria
Se trata del plegamiento de la estructura primaria. Las cadenas
polipeptídicas se unirán por puentes de hidrógeno
Estructura
secundaria
Hélices alfa
Hélices beta
Estructura
cuaternaria
Conformación tridimensional de las proteínas, se da por enlaces:
Fuerzas electrostática, puentes disulfuro (siendo las más estables) y
puentes de hidrógeno . Aquí ya hay presencias de dominios
Estructura
terciaria
Tiene más de una cadena polipeptídica, llamadas proteínas
oligomericas

15. Estructura
primaria
Estructura
secundaria
Estructura
cuaternaria
Estructura
terciaria

16. PROPIEDADES
Especificidad:
Desnaturalizació:
Su especificidad se refiere a su funció; cada una lleva a cabo una
determinada función y lo realiza porque posee una determinada
estructura primaria y una conformación espacial propia, por lo que
un cambio en la estructura de la proteína puede alterar su función
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria por los puentes que
forman dicha estructura. La desnaturalización se puede producir
por:
Cambios en la temperatura
variaciones del PH

17. CLASIFICACIÓN
Formadas únicamente por aminoácidos. Puedes ser globulares o fibrosas
Holoproteinas o proteínas simples
globulares: Se caracterizan por doblar su cadenas en una forma
esférica apretada o compacta dejando grupos hidrofobos dentro
de la proteína y grupos hidrofilos hacia afuera.
Fibrosas: Presentan cadenas polipeptidas largas y una estructura
secundaria atípica, son solubles en agua y en soluciones acuosas

18. Heteroproteínas o proteínas conjugadas
Formadas por una fracción de proteína y por un grupo año proteico, que
se denomina grupo prosterico.
glucoproteinas: Son moléculas formadas por una fracción
glucidica (del 5 al 40%) y una fracción proteica unidas por enlaces
covalentes.
lipoproteinas: Complejos macromoleculares esféricos formados
por un núcleos que contiene lípidos a apolares y una capa externa
formada por fosfolípidos, colesterol libre y ácido proteínas
Nucleoproteinas: son proteínas naturalmente asociadas a un
ácido nucleico

19. ADN ARN
PROTEÍNAS
(Bloques básicos de
construcción)
SINTESIS DE PROTEINAS
La copia del ADN al ARN se lleva a cabo en el
núcleo celular; pero la traducción o síntesis
sucede en la estructura celular llamada
ribosomas.

20. ARN-Polimerasa: Esta enzima en su recorrido
por el ADN, construye la hebra del ARNm.
Consta de 3 etapas
Iniciación: Consiste en indicar a la ARN
polímerasa en que punto de la secuencia de
ADN debe iniciar la transcripción
1.
Elongacion: La ARN-polimerasa continua su
camino por la hebrá molde, ensamblando el
resto de ribonucleotidos
2.
Terminación: Se liberan la ARN-polimerasa y
el ARN mensajero recién formado
3.
¿Cómo es el proceso de transcripción?
El ADN forma sus nucleotidos con una
azúcar desoxirribosa, mientras que el ARN,
utiliza una azúcar ribosa, por lo cual una de
sus 4 bases nitrogenados difiere al ADN.
Adenina- Uracilo
1.
Timina-Adenina
2.
Citosina-Guanina
3.
Guanina-Citosina
4.

21. El mensaje del ARNm está cifrado en el
llamado "código genetico".
Las palabras del código genético están
cifradas en secuencias de bases nitrogenados.
Cada palabra está cifrada en un códon, que es
una unidad de 3 bases nitrogenados
El ARNm lleva la información a los
ribosomas, donde en cooperación con el ARNt
sintetizan proteínas.
¿Como es el proceso de traducción?

22. CATABOLISMO DE PROTEÍNAS Y
NITRÓGENO DE LOS AMINOÁCIDOS
IMPORTANCIA BIOMEDICA
Las proteínas se destruyen en
aminoácidos, y el nitrógeno de
los aminoácidos se va a
convertir en urea.
El balance positivo de
nitrógeno, es cuando hay un
exceso de nitrógeno ingerido
sobre el que se excreta.
El balance negativo de
nitrógeno, es cuando el agreso
excede el ingreso.
La degradación de proteínas, también conocida como
catabolismo proteico, es un proceso complejo que ocurre en
varias etapas y tiene lugar principalmente en el hígado y los
riñones.
El proceso comienza con la ruptura de enlaces peptídicos
que unen los aminoácidos en la cadena polipeptídica. Esto
se realiza por la acción de enzimas específicas llamadas
proteasas y peptidasas.
Las proteasas intracelulares hidrolizan enlaces peptídicos
internos, dando como resultado péptidos.
Los péptidos resultantes son luego degradados a
aminoácidos por endopeptidasas, y finalmente estos a su
vez son degradados por aminopeptidasas y
carboxipeptidasas que eliminan aminoácidos en sucesión de
los extremos amino y carboxilo respectivamente.
Degradación de proteínas
hacia aminoácidos

23. BIOSINTESIS DE LA UREA
La biosintesis de la urea se produce en 4 etapas
1) Transaminación
2) Desaminacion oxidativa del glutamato
3)Transporte de amoniaco
4) Reacciones del ciclo de la urea

24. BIOSINTESIS DE LA UREA
Transaminación

25. Desaminación oxidativa
de glutamato

26. Ciclo de la urea

27. THANKS
FOR PLAYING
See you next time!