2. ORIGEN
• Lopez y García (2015) mencionan
que en 1912 entre Leonor Michaelis
y Maud Menten (fig. 1) y de su
estrecha colaboración investigadora,
nació la ecuación de Michaelis-
Menten, una expresión matemática
tan básica y fundamental en
bioquímica que les proporcionó a
ambos un reconocimiento
internacional
Fig. 1. Leonor Michaelis (izquierda) y Maud Leonora Menten (derecha).
Lopez, J.M., García, F. (2015), Los cuatro mosqueteros de la cinética enzimática. Revista Eubacteria, no. 34, 39-40.
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3. • La ecuación de Michaelis-Menten es capaz
de describir el cambio sufrido por la
velocidad de una reacción catalizada por
una enzima al variar la concentración del
sustrato. La reacción que se establece entre
la enzima y su sustrato (Fig. 2) va precedida
de la formación de un complejo, hipótesis
que no pudo comprobarse
experimentalmente hasta cincuenta años
después del establecimiento de la ecuación
gracias a la aplicación de las técnicas
espectroscópicas.
Fig. 2. inteacción enzima-sustrato
Lopez, J.M., García, F. (2015), Los cuatro mosqueteros de la cinética enzimática. Revista Eubacteria, no. 34, 39-39
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4. F I G . 3
• Michaelis determinó la denominada constante
de Michaelis (Km) que establece la afinidad
entre una enzima y su sustrato.
• Predijo y explicó la velocidad de reacción, es
decir la cantidad de sustrato que reacciona
con la enzima por unidad de tiempo.
• así como los factores que estimulan o inhiben
dicha velocidad de reacción.
• Demostró que las sucesivas adiciones de
sustrato al medio de la reacción provocan un
abrupto incremento de la velocidad de
reacción hasta un cierto punto en el que la
enzima se satura y la adición posterior de
sustrato ya no afecta a la velocidad
En la siguiente imagen observamos como la
velocidadV que indica el número de moléculas del
sustrato que se convierten en producto por
segundo, responde a la variación de sustrato.
Lopez, J.M., García, F. (2015), Los cuatro mosqueteros de la cinética enzimática. Revista Eubacteria, no. 34, 39-39
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5. F I G . 4
• Lopez (2011) dice que “a la hora
de llevar a la práctica la cinética de
Michaelis-Menten son pocos los
profesionales que lo hacen de
forma directa, sino que recurren al
famoso diagrama de
Lineweaver-Burk, que se emplea
como herramienta gráfica para
calcular los parámetros
cinéticos de una enzima.”
diagrama de Lineweaver-Burk
Lopez, J.M. (2011), ¿Cuál es el artículo más referenciado de la historia de la ciencia?. Scientia.
Pagina web: https://scientiablog.com/2011/06/17/%C2%BFcual-es-el-articulo-mas-referenciado-de-la-historia-
de-la-ciencia/
6. También define el índice de afinidad de la enzima por el
sustrato.
● A menor Km mayor afinidad.
● A mayor Km menor afinidad.
• Hay enzimas que no obedecen la ecuación de
Michaelis-Menten. Se dice que su cinética no es
Michaeliana. Esto ocurre con las enzimas alostéricas,
cuya gráfica v frente a [S] no es una hipérbola, sino
una sigmoide. En la cinética sigmoidea, pequeñas
variaciones en la [S] en una zona crítica (cercana a la
KM) se traduce en grandes variaciones en la
velocidad de reacción.
Fig. 5 grafico de enzimas alostéricas
Modelo Cinético De Michaelis- Menten. (2021). Universidad Libre de Colombia.
Pagina web: https://www.studocu.com/co/document/universidad-libre-de-colombia/cuarto-semestre/modelo-
cinetico-de-michaelis-menten/22163341
